Fosfolipazy
tkanki bakteryjne
(Przekierowano z Fosfolipaza)
Fosfolipazy – grupa enzymów hydrolizujących fosfolipidy. Występują we wszystkich ludzkich tkankach oraz soku trzustkowym, należą do egzotoksyn bakteryjnych oraz wchodzą w skład śliny węży[1].
Podział
edytujWyróżnia się fosfolipazy A1, A2, B, C i D, z których każda hydrolizuje wiązanie estrowe w specyficznym dla niej miejscu[2][3]:
- fosfolipaza A1 – rozcina wiązanie estrowe w pozycji C1.
- fosfolipaza A2 – rozcina wiązanie estrowe w pozycji C2. Bierze ona udział w szlaku syntezy eikozanoidów przez uwalnianie kwasu arachidonowego z fosfolipidów błonowych[4].
- fosfolipaza B – rozcina wiązanie estrowe zarówno w pozycji C1, jak i C2.
- fosfolipaza C – rozcina wiązanie fosfodiestrowe, w wyniku czego powstaje diacyloglicerol. Bierze ona udział w transmisji sygnałów z błony komórkowej do wnętrza komórki (Związanie niektórych hormonów przez receptor błonowy aktywuje ją powodując rozkład fosfatydyloinozytolo-4,5-bis-fosforanu do diacyloglicerolu (DAG) i inozytolo-1,4,5-tris-fosforanu (IP3), które działają jako wtórne przekaźniki.)[5].
- fosfolipaza D – rozcina wiązanie fosfodiestrowe, w wyniku czego powstaje kwas fosfatydowy .
Ostateczne produkty hydrolizy determinowane są przez rodzaj rozkładanego fosfolipidu.
Przypisy
edytuj- ↑ Bańkowski 2020 ↓, s. 186, 187.
- ↑ Bańkowski 2020 ↓, s. 187.
- ↑ Harper 2015 ↓, s. 249.
- ↑ Harper 2015 ↓, s. 239.
- ↑ Bańkowski 2020 ↓, s. 188.
Bibliografia
edytuj- Edward Bańkowski (red.), Biochemia. Podręcznik dla studentów uczelni medycznych, Wrocław: Edra Urban & Partner, 2020, ISBN 978-83-66548-05-3 (pol.).
- Victor Rodwell i inni red., Harpers Illustrated Biochemistry 30th Edition, McGraw Hill, 2015, ISBN 978-0071825344 (ang.).
Kontrola autorytatywna (klasa enzymów):