Papaina

Papaina (EC 3.4.22.2^[1]) – enzym z podklasy proteaz o niskiej specyficzności substratowej (proteoliza zachodzi niezależnie od tego jakie aminokwasy sąsiadują z wiązaniem peptydowym)^[2] otrzymywany z mleczka zielonych owoców i liści melonowca właściwego^[3] (od którego łacińskiej nazwy gatunkowej pochodzi nazwa papainy).

Jest to substancja podobna do ludzkiej pepsyny. Uczestniczy w rozkładzie białek. Łańcuch papainy zbudowany jest z 212 reszt aminokwasowych, stabilizowany jest 3 mostkami dwusiarczkowymi (−S−S−), z których dwa są ukryte wewnątrz cząsteczki, a jedna znajduje się na jej powierzchni^[4]^[5]. W centrum aktywnym ma jedną dodatkową grupę sulfhydrylową −SH^[5]. Pełną aktywność enzymatyczną wykazuje w środowisku kwaśnym o pH = 4^[6]. Tworzy dwie domeny, podobnie jak insulina.

Jest składnikiem sosów nadających kruchość potrawom mięsnym^[2], soli zmiękczającej mięso^[7] oraz produktów kosmetycznych (peelingi chemiczne)^[8]^[9].

Przypisy

↑ Enzyme entry: EC 3.4.22.2, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).
↑ ^a ^b Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206-207. ISBN 978-83-01-15811-8.
↑ Farmakopea Polska X, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4 .
↑ F.F. Edwin F.F., M.V.M.V. Jagannadham M.V.M.V., Single disulfide bond reduced papain exists in a compact intermediate state, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology”, 1479 (1-2), 2000, s. 69–82, DOI: 10.1016/S0167-4838(00)00062-5 [dostęp 2024-11-05] (ang.).
↑ ^a ^b AlbertA. Light AlbertA. i inni, Current status of the structure of papain: the linear sequence, active sulfhydryl group, and the disulfide bridges, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 52 (5), 1964, s. 1276–1283, DOI: 10.1073/pnas.52.5.1276, PMID: 14231453, PMCID: PMC300436 [dostęp 2024-11-05] (ang.).
↑ Papain [online], UniProt [dostęp 2024-11-05] (ang.).
↑ Customs Service of the Republic of Poland. System ISZTAR - Tariff Information. Ministerstwo Finansów RP. [dostęp 2012-05-15]. (pol.).
↑ Enzymy wykorzystywane w kosmetologii - Artykuły - Biotechnologia.pl [online], biotechnologia.pl [dostęp 2019-09-01] (pol.).
↑ Biochemia Urody-Twoje domowe laboratorium kosmetyczne [online], www.biochemiaurody.com [dostęp 2019-09-01] .

[1] Enzyme entry: EC 3.4.22.2, [w:] Enzyme nomenclature database [online], SIB Swiss Institute of Bioinformatics (ang.).

[Stryer-2] Lubert Stryer: Biochemia. Wyd. 6. Warszawa: PWN, 2009, s. 206-207. ISBN 978-83-01-15811-8.

[FPX-3] Farmakopea Polska X, Polskie Towarzystwo Farmaceutyczne, Warszawa: Urząd Rejestracji Produktów Leczniczych, Wyrobów Medycznych i Produktów Biobójczych, 2014, s. 4276, ISBN 978-83-63724-47-4 .

[Edwin-4] F.F. Edwin F.F., M.V.M.V. Jagannadham M.V.M.V., Single disulfide bond reduced papain exists in a compact intermediate state, „Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Protein Structure and Molecular Enzymology”, 1479 (1-2), 2000, s. 69–82, DOI: 10.1016/S0167-4838(00)00062-5 [dostęp 2024-11-05] (ang.).

[Light-5] AlbertA. Light AlbertA. i inni, Current status of the structure of papain: the linear sequence, active sulfhydryl group, and the disulfide bridges, „Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America”, 52 (5), 1964, s. 1276–1283, DOI: 10.1073/pnas.52.5.1276, PMID: 14231453, PMCID: PMC300436 [dostęp 2024-11-05] (ang.).

[uniprot-6] Papain [online], UniProt [dostęp 2024-11-05] (ang.).

[ISZTAR-7] Customs Service of the Republic of Poland. System ISZTAR - Tariff Information. Ministerstwo Finansów RP. [dostęp 2012-05-15]. (pol.).

[8] Enzymy wykorzystywane w kosmetologii - Artykuły - Biotechnologia.pl [online], biotechnologia.pl [dostęp 2019-09-01] (pol.).

[9] Biochemia Urody-Twoje domowe laboratorium kosmetyczne [online], www.biochemiaurody.com [dostęp 2019-09-01] .

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]